"PEPCK"@en . . . . . . . "q"@en . . . . . "8725" . . . "\u30DB\u30B9\u30DB\u30A8\u30CE\u30FC\u30EB\u30D4\u30EB\u30D3\u30F3\u9178\u30AB\u30EB\u30DC\u30AD\u30B7\u30AD\u30CA\u30FC\u30BC"@ja . "23354"^^ . "\u78F7\u9178\u70EF\u9187\u4E19\u916E\u9178\u7FA7\u5316\u6FC0\u9176\uFF08\u82F1\u8A9E\uFF1APhosphoenolpyruvate carboxykinase\uFF0C\u6216\u79F0\u4E3A\u70EF\u9187\u4E19\u6C28\u9178\u78F7\u9178\u7FA7\u6FC0\u9176\u6216\u78F7\u9178\u70EF\u9187\u4E19\u916E\u9178\u7FA7\u6FC0\u9176\uFF0C\u7B80\u79F0\u4E3APEPCK\uFF0CEC 4.1.1.32\uFF09\u662F\u4EE5\u4E00\u6761\u5355\u4E00\u80BD\u94FE\u6784\u6210\uFF0C\u76F8\u5BF9\u5206\u5B50\u8D28\u91CF\u4E3A740\u5343\u9053\u5C14\u987F\u7684\u4E00\u79CD\u6FC0\u9176\u3002\u5728\u78F7\u9178\u70EF\u9187\u4E19\u916E\u9178\u7FA7\u5316\u6FC0\u9176\u7684\u50AC\u5316\u4E0B\uFF0C\u8349\u9170\u4E59\u9178\u88AB\u8F6C\u53D8\u4E3A\u78F7\u9178\u70EF\u9187\u5F0F\u4E19\u916E\u9178\u548C\u4E8C\u6C27\u5316\u78B3\u3002\u8BE5\u53CD\u5E94\u6D88\u8017\u4E00\u5206\u5B50\u7684\u9E1F\u82F7\u4E09\u78F7\u9178\u4EE5\u63D0\u4F9B\u78F7\u9170\u57FA\u3002\u5728\u7CD6\u5F02\u751F\u4F5C\u7528\u4E2D\uFF0C\u6B64\u9176\u4E0E\u4E19\u916E\u9178\u7FA7\u5316\u9176\u4E00\u8D77\u6784\u6210\u4E86\u4ECE\u4E19\u916E\u9178\u8F6C\u5316\u4E3A\u78F7\u9178\u70EF\u9187\u4E19\u916E\u9178\u7684\u8FC2\u56DE\u6B65\u9AA4\u3002"@zh . "IPR008209"@en . . "q" . . . "Phosphoenolpyruvate carboxykinase"@en . "NM_001018073" . . "8724"^^ . "La fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (PEPCK) (EC 4.1.1.32) es una enzima de la familia de las liasas que participa en la ruta metab\u00F3lica de la gluconeog\u00E9nesis. Cataliza la reacci\u00F3n de conversi\u00F3n del oxaloacetato en fosfoenolpiruvato y di\u00F3xido de carbono CO2 consumiendo GTP.\u200B\u200B\u200B Oxaloacetato + GTP Fosfoenolpiruvato + GDP + CO2 La fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (PEPCK) se encuentra en dos isoformas: \n* PEPCK1 o PEPCK-C: Soluble, citos\u00F3lica. \n* PEPCK2 o PEPCK-M: Mitocondrial.\u200B\u200B Estas isoformas tienen un 63% de la secuencia igual. La forma citos\u00F3lica es importante en la gluconeog\u00E9nesis."@es . . "8725"^^ . . . . "\u78F7\u9178\u70EF\u9187\u4E19\u916E\u9178\u7FA7\u5316\u6FC0\u9176\uFF08\u82F1\u8A9E\uFF1APhosphoenolpyruvate carboxykinase\uFF0C\u6216\u79F0\u4E3A\u70EF\u9187\u4E19\u6C28\u9178\u78F7\u9178\u7FA7\u6FC0\u9176\u6216\u78F7\u9178\u70EF\u9187\u4E19\u916E\u9178\u7FA7\u6FC0\u9176\uFF0C\u7B80\u79F0\u4E3APEPCK\uFF0CEC 4.1.1.32\uFF09\u662F\u4EE5\u4E00\u6761\u5355\u4E00\u80BD\u94FE\u6784\u6210\uFF0C\u76F8\u5BF9\u5206\u5B50\u8D28\u91CF\u4E3A740\u5343\u9053\u5C14\u987F\u7684\u4E00\u79CD\u6FC0\u9176\u3002\u5728\u78F7\u9178\u70EF\u9187\u4E19\u916E\u9178\u7FA7\u5316\u6FC0\u9176\u7684\u50AC\u5316\u4E0B\uFF0C\u8349\u9170\u4E59\u9178\u88AB\u8F6C\u53D8\u4E3A\u78F7\u9178\u70EF\u9187\u5F0F\u4E19\u916E\u9178\u548C\u4E8C\u6C27\u5316\u78B3\u3002\u8BE5\u53CD\u5E94\u6D88\u8017\u4E00\u5206\u5B50\u7684\u9E1F\u82F7\u4E09\u78F7\u9178\u4EE5\u63D0\u4F9B\u78F7\u9170\u57FA\u3002\u5728\u7CD6\u5F02\u751F\u4F5C\u7528\u4E2D\uFF0C\u6B64\u9176\u4E0E\u4E19\u916E\u9178\u7FA7\u5316\u9176\u4E00\u8D77\u6784\u6210\u4E86\u4ECE\u4E19\u916E\u9178\u8F6C\u5316\u4E3A\u78F7\u9178\u70EF\u9187\u4E19\u916E\u9178\u7684\u8FC2\u56DE\u6B65\u9AA4\u3002"@zh . . . "270"^^ . . . . . . . "4.1.1.32" . . "261650"^^ . . . . "NM_001018073"@en . . "PCK1" . . . "PDOC00421"@en . "8724" . . . . . "phosphoenolpyruvate carboxykinase 2 (mitochondrial)"@en . . . . "\u30DB\u30B9\u30DB\u30A8\u30CE\u30FC\u30EB\u30D4\u30EB\u30D3\u30F3\u9178\u30AB\u30EB\u30DC\u30AD\u30B7\u30AD\u30CA\u30FC\u30BC\uFF08\u82F1: phosphoenolpyruvate carboxykinase\u3001\u7565\u79F0: PEPCK\uFF09\u306F\u30EA\u30A2\u30FC\u30BC\u30D5\u30A1\u30DF\u30EA\u30FC\u306B\u5C5E\u3059\u308B\u9175\u7D20\u3067\u3001\u7CD6\u65B0\u751F\u306E\u4EE3\u8B1D\u7D4C\u8DEF\u306B\u5229\u7528\u3055\u308C\u308B\u3002PEPCK\u306F\u30AA\u30AD\u30B5\u30ED\u9162\u9178\u3092\u30DB\u30B9\u30DB\u30A8\u30CE\u30FC\u30EB\u30D4\u30EB\u30D3\u30F3\u9178\u3068\u4E8C\u9178\u5316\u70AD\u7D20\u306B\u5909\u63DB\u3059\u308B\u3002 \u30D2\u30C8\u306EPEPCK\u306B\u306F\u3001\u7D30\u80DE\u8CEA\u57FA\u8CEA\u578B\uFF08PEPCK-C\uFF09\u3068\u30DF\u30C8\u30B3\u30F3\u30C9\u30EA\u30A2\u578B\uFF08PEPCK-M\uFF09\u306E2\u3064\u306E\u30BF\u30A4\u30D7\u304C\u5B58\u5728\u3059\u308B\u3002"@ja . "NM_002591" . "Fosfoenolpiruvato carbossichinasi"@it . . . "5106" . . "1123814119"^^ . "PF00821"@en . . . . . . "PEPCK" . . . "261680"^^ . . . . . "14"^^ . . . ", , , , , ,"@en . "Fosfoenolpyruvatkarboxikinas"@sv . "20"^^ . "5105"^^ . . . "5106"^^ . . . . "La phospho\u00E9nolpyruvate carboxykinase (PEPCK) est une lyase qui catalyse la r\u00E9action chimique : GTP + oxaloac\u00E9tate \u2192 GDP + phospho\u00E9nolpyruvate + CO2. L'ITP peut \u00E9galement \u00EAtre le donneur de phosphate dans cette r\u00E9action, qui est l'\u00E9tape limitante de la n\u00E9oglucogen\u00E8se. Cette enzyme se trouve chez des bact\u00E9ries, des eucaryotes, avec une s\u00E9quence en acides amin\u00E9s sp\u00E9cifique \u00E0 chaque esp\u00E8ce, et deux isoformes, cytoplasmique et mitochondriale. Chez l'homme, elle est exprim\u00E9e dans le foie, les reins et les adipocytes."@fr . "PEPCK-M, PEPCK2"@en . . "Fosfoenolpyruvatkarboxikinas \u00E4r ett enzym involverat i glukoneogenesen. Det katalyserar omvandlingen av oxaloacetat till fosfoenolpyruvat och koldioxid (CO2), vilket \u00E4r ett irreversibelt reaktionssteg. Flera av stegen i glykolysen \u00E4r reversibla, och kan d\u00E4rf\u00F6r anv\u00E4ndas \u00E4ven vid glukoneogenes. Fosfoenolpyruvatkarboxikinas och pyruvatkarboxylas utf\u00F6r motsatt reaktion till pyruvatkinas s\u00E5 att glukoneogenesen kan ske."@sv . . "5105" . . "5625565"^^ . . "Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase [GTP] (Abk.: PEPCK) hei\u00DFt dasjenige Enzym, das die Umwandlung von Oxalacetat mittels GTP zu Phosphoenolpyruvat katalysiert. Dieser Reaktionsschritt ist der geschwindigkeitsbestimmende Teilschritt der Gluconeogenese. PEPCK kommt auch in Bakterien vor, in Wirbeltieren gibt es zwei Isoformen, zytosolisch und mitochondrial. Sie werden im Menschen von den Genen PCK1 und PCK2 codiert und besonders in Leber, Nieren und Adipozyten exprimiert. Im Gegensatz zu PEPCK-M kann die Aktivit\u00E4t der PEPCK-C durch Hormone reguliert werden. Mutationen in PCK1 oder PCK2 k\u00F6nnen die entsprechende (seltene) PEPCK-Mangelkrankheit verursachen."@de . "La fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (PEPCK) (EC 4.1.1.32) es una enzima de la familia de las liasas que participa en la ruta metab\u00F3lica de la gluconeog\u00E9nesis. Cataliza la reacci\u00F3n de conversi\u00F3n del oxaloacetato en fosfoenolpiruvato y di\u00F3xido de carbono CO2 consumiendo GTP.\u200B\u200B\u200B Oxaloacetato + GTP Fosfoenolpiruvato + GDP + CO2 Mientras que la mayor\u00EDa de reacciones de la gluconeog\u00E9nesis pueden utilizar las enzimas de la glic\u00F3lisis para catalizar las reacciones en sentido opuesto, la reacci\u00F3n catalizada por la piruvato quinasa es irreversible. Las enzimas piruvato carboxilasa y fosfoenolpiruvato carboxiquinasa proporcionan una ruta alternativa para invertir la reacci\u00F3n de la piruvato quinasa. Glic\u00F3lisis \u2192Fosfoenolpiruvato + ADP Piruvato + ATP (catalizada por la piruvato quinasa)Gluconeog\u00E9nesis \u2192Piruvato + CO2 + H2O + ATP Oxaloacetato + ADP + Pi + 2H+ (catalizada por la piruvato carboxilasa)Oxaloacetato + GTP Fosfoenolpiruvato + GDP + CO2 (catalizada por la fosfoenolpiruvato carboxiquinasa) La fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (PEPCK) se encuentra en dos isoformas: \n* PEPCK1 o PEPCK-C: Soluble, citos\u00F3lica. \n* PEPCK2 o PEPCK-M: Mitocondrial.\u200B\u200B Estas isoformas tienen un 63% de la secuencia igual. La forma citos\u00F3lica es importante en la gluconeog\u00E9nesis. Se ha propuesto a un residuo de ciste\u00EDna como participante en el mecanismo catal\u00EDtico; este residuo est\u00E1 localizado en la parte central de la PEPCK y est\u00E1 en el centro de una regi\u00F3n perfectamente conservada."@es . . "NM_002591"@en . . "Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase [GTP] (Abk.: PEPCK) hei\u00DFt dasjenige Enzym, das die Umwandlung von Oxalacetat mittels GTP zu Phosphoenolpyruvat katalysiert. Dieser Reaktionsschritt ist der geschwindigkeitsbestimmende Teilschritt der Gluconeogenese. PEPCK kommt auch in Bakterien vor, in Wirbeltieren gibt es zwei Isoformen, zytosolisch und mitochondrial. Sie werden im Menschen von den Genen PCK1 und PCK2 codiert und besonders in Leber, Nieren und Adipozyten exprimiert. Im Gegensatz zu PEPCK-M kann die Aktivit\u00E4t der PEPCK-C durch Hormone reguliert werden. Mutationen in PCK1 oder PCK2 k\u00F6nnen die entsprechende (seltene) PEPCK-Mangelkrankheit verursachen. Die PEPCK [GTP] ist nicht zu verwechseln mit der ATP-abh\u00E4ngigen PEPCK, die in Pflanzen und Bakterien, aber nicht in Tieren vorkommt. Aufgrund ihrer zentralen Position in der Gluconeogenese ist die PEPCK ein Kandidat, wenn es um erblichen Diabetes oder Fettleibigkeit geht."@de . . . . "PEPCK-M, PEPCK2" . . . . "4.1"^^ . "12" . . . . . "261650"^^ . . "Fosfoenolpyruvatkarboxikinas \u00E4r ett enzym involverat i glukoneogenesen. Det katalyserar omvandlingen av oxaloacetat till fosfoenolpyruvat och koldioxid (CO2), vilket \u00E4r ett irreversibelt reaktionssteg. Flera av stegen i glykolysen \u00E4r reversibla, och kan d\u00E4rf\u00F6r anv\u00E4ndas \u00E4ven vid glukoneogenes. Fosfoenolpyruvatkarboxikinas och pyruvatkarboxylas utf\u00F6r motsatt reaktion till pyruvatkinas s\u00E5 att glukoneogenesen kan ske."@sv . "PDB rendering based on 1khb."@en . . . . . . . . . . . . "La fosfoenolpiruvato carbossichinasi (o PEPCK) \u00E8 un enzima appartenente alla classe delle liasi che catalizza il primo passaggio della gluconeogenesi, ovvero la reazione: GTP + ossalacetato \u2192 GDP + fosfoenolpiruvato + CO2 Questa reazione usa come cofattore essenziale lo ione Mg2+, evento frequente in presenza di nucleotidi trifosfato. Analizzando la modalit\u00E0 di lavoro dell'enzima, esso risulta avere sia una componente liasica che chinasica. Sono stati creati in laboratorio dei topi con una sovraespressione di PEP-CK fosfoenolpiruvato carbossichinasi che arriva ad essere 100 volte superiore al normale."@it . . . . . "261680"^^ . . "12"^^ . . . . "Phospho\u00E9nolpyruvate carboxykinase"@fr . . . . "phosphoenolpyruvate carboxykinase 2"@en . . . . "Phosphoenolpyruvate carboxykinase"@en . . "13.31"^^ . "La fosfoenolpiruvato carbossichinasi (o PEPCK) \u00E8 un enzima appartenente alla classe delle liasi che catalizza il primo passaggio della gluconeogenesi, ovvero la reazione: GTP + ossalacetato \u2192 GDP + fosfoenolpiruvato + CO2 Questa reazione usa come cofattore essenziale lo ione Mg2+, evento frequente in presenza di nucleotidi trifosfato. Analizzando la modalit\u00E0 di lavoro dell'enzima, esso risulta avere sia una componente liasica che chinasica."@it . . . "Phosphoenolpyruvate carboxykinase monomer, Human"@en . "PEPCK-C" . . . . . . "1"^^ . . . . "PEPCK-C"@en . . "La phospho\u00E9nolpyruvate carboxykinase (PEPCK) est une lyase qui catalyse la r\u00E9action chimique : GTP + oxaloac\u00E9tate \u2192 GDP + phospho\u00E9nolpyruvate + CO2. L'ITP peut \u00E9galement \u00EAtre le donneur de phosphate dans cette r\u00E9action, qui est l'\u00E9tape limitante de la n\u00E9oglucogen\u00E8se. Cette enzyme se trouve chez des bact\u00E9ries, des eucaryotes, avec une s\u00E9quence en acides amin\u00E9s sp\u00E9cifique \u00E0 chaque esp\u00E8ce, et deux isoformes, cytoplasmique et mitochondriale. Chez l'homme, elle est exprim\u00E9e dans le foie, les reins et les adipocytes. En raison de sa position d\u00E9terminante sur la voie m\u00E9tabolique de n\u00E9oglucogen\u00E8se, la phospho\u00E9nolpyruvate carboxykinase est essentielle dans l'hom\u00E9ostasie du glucose, comme le montrent des souris de laboratoire chez lesquelles on a pu induire la surexpression de cette enzyme, ce qui a d\u00E9clench\u00E9 un diab\u00E8te de type 2 (non insulinod\u00E9pendant). Le r\u00F4le de la PEPCK dans la n\u00E9oglucogen\u00E8se pourrait \u00EAtre m\u00E9di\u00E9 par le cycle de Krebs, dont l'activit\u00E9 s'est r\u00E9v\u00E9l\u00E9e \u00EAtre directement li\u00E9e \u00E0 l'abondance de la PEPCK. Cependant, l'activit\u00E9 de la n\u00E9oglucogen\u00E8se n'est pas tr\u00E8s fortement corr\u00E9l\u00E9e au taux de PEPCK du foie chez les souris, ce qui sugg\u00E8re que l'action de la PEPCK sur la n\u00E9oglucogen\u00E8se serait plus complexe et impliquerait davantage de facteurs. On a montr\u00E9 que la PEPCK de Mycobacterium tuberculosis active le syst\u00E8me immunitaire chez la souris en accroissant l'activit\u00E9 des cytokines, de sorte que la PEPCK pourrait \u00EAtre un ingr\u00E9dient appropri\u00E9 pour d\u00E9velopper des vaccins sous-unit\u00E9s efficaces contre la tuberculose. Chez l'homme, la transcription du g\u00E8ne de la PEPCK est inhib\u00E9e par l'insuline et est stimul\u00E9e par le glucagon, les glucocortico\u00EFdes, l'acide r\u00E9tino\u00EFque et l'AMP cyclique. L'insuline, une hormone d\u00E9ficitaire dans le diab\u00E8te, est consid\u00E9r\u00E9e comme facteur dominant dans la mesure o\u00F9 elle inhibe la transcription de nombreux \u00E9l\u00E9ments stimulants. L'activit\u00E9 de la PEPCK est \u00E9galement inhib\u00E9e par le sulfate d'hydrazine N2H6SO4, ce qui ralentit la n\u00E9oglucogen\u00E8se."@fr . . "\u78F7\u9178\u70EF\u9187\u4E19\u916E\u9178\u7FA7\u5316\u6FC0\u9176"@zh . . "Phosphoenolpyruvate carboxykinase (EC 4.1.1.32, PEPCK) is an enzyme in the lyase family used in the metabolic pathway of gluconeogenesis. It converts oxaloacetate into phosphoenolpyruvate and carbon dioxide. It is found in two forms, cytosolic and mitochondrial."@en . . . "13.31" . . . . . . "20" . . "phosphoenolpyruvate carboxykinase 1 (soluble)"@en . "Fosfoenolpiruvato carboxiquinasa"@es . . . . . "\u30DB\u30B9\u30DB\u30A8\u30CE\u30FC\u30EB\u30D4\u30EB\u30D3\u30F3\u9178\u30AB\u30EB\u30DC\u30AD\u30B7\u30AD\u30CA\u30FC\u30BC\uFF08\u82F1: phosphoenolpyruvate carboxykinase\u3001\u7565\u79F0: PEPCK\uFF09\u306F\u30EA\u30A2\u30FC\u30BC\u30D5\u30A1\u30DF\u30EA\u30FC\u306B\u5C5E\u3059\u308B\u9175\u7D20\u3067\u3001\u7CD6\u65B0\u751F\u306E\u4EE3\u8B1D\u7D4C\u8DEF\u306B\u5229\u7528\u3055\u308C\u308B\u3002PEPCK\u306F\u30AA\u30AD\u30B5\u30ED\u9162\u9178\u3092\u30DB\u30B9\u30DB\u30A8\u30CE\u30FC\u30EB\u30D4\u30EB\u30D3\u30F3\u9178\u3068\u4E8C\u9178\u5316\u70AD\u7D20\u306B\u5909\u63DB\u3059\u308B\u3002 \u30D2\u30C8\u306EPEPCK\u306B\u306F\u3001\u7D30\u80DE\u8CEA\u57FA\u8CEA\u578B\uFF08PEPCK-C\uFF09\u3068\u30DF\u30C8\u30B3\u30F3\u30C9\u30EA\u30A2\u578B\uFF08PEPCK-M\uFF09\u306E2\u3064\u306E\u30BF\u30A4\u30D7\u304C\u5B58\u5728\u3059\u308B\u3002"@ja . "14" . . . . . "Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase"@de . "PCK2" . . "Phosphoenolpyruvate carboxykinase (EC 4.1.1.32, PEPCK) is an enzyme in the lyase family used in the metabolic pathway of gluconeogenesis. It converts oxaloacetate into phosphoenolpyruvate and carbon dioxide. It is found in two forms, cytosolic and mitochondrial."@en . . . . .

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