| dbo:abstract
|
- Una cremallera de leucina es un motivo estructural supersecundario de proteínas que crea fuerzas de adhesión a través de hélices alfa en paralelo. Es un dominio de dimerización común en proteínas involucradas en la expresión génica. (es)
- A leucine zipper (or leucine scissors) is a common three-dimensional structural motif in proteins. They were first described by Landschulz and collaborators in 1988 when they found that an enhancer binding protein had a very characteristic 30-amino acid segment and the display of these amino acid sequences on an idealized alpha helix revealed a periodic repetition of leucine residues at every seventh position over a distance covering eight helical turns. The polypeptide segments containing these periodic arrays of leucine residues were proposed to exist in an alpha-helical conformation and the leucine side chains from one alpha helix interdigitate with those from the alpha helix of a second polypeptide, facilitating dimerization. Leucine zippers are a dimerization motif of the bZIP (Basic-region leucine zipper) class of eukaryotic transcription factors. The bZIP domain is 60 to 80 amino acids in length with a highly conserved DNA binding basic region and a more diversified leucine zipper dimerization region. The localization of the leucines are critical for the DNA binding to the proteins. Leucine zippers are present in both eukaryotic and prokaryotic regulatory proteins, but are mainly a feature of eukaryotes. They can also be annotated simply as ZIPs, and ZIP-like motifs have been found in proteins other than transcription factors and are thought to be one of the general protein modules for protein–protein interactions. (en)
- Une glissière à leucine, ou leucine zipper en anglais, est un domaine fonctionnel tridimensionnel courant des protéines. On les considère comme des cas particuliers des superhélices, comme celles de la kératine α. De telles structures ont été décrites pour la première fois par Landschulz et al. en 1988 en projetant sur une hélice α la séquence particulière d'une segment d'une trentaine de résidus d'acides aminés d'un activateur de protéine de liaison : un résidu sur sept était de la leucine sur huit tours d'hélice. Il a alors été proposé que ces segments contenant des répétitions régulières de résidus de leucine forment des structures α-hélicoïdales le long desquelles les chaînes latérales de leucine sont alignées d'un côté de l'hélice et peuvent interagir avec d'autres structures semblables pour faciliter la dimérisation des complexes protéiques ainsi formés. On trouve des glissières à leucine dans le domaine de dimérisation des facteurs de transcription d'eucaryotes de la classe des bZIP (basic-region leucine zipper). Ces domaines bZIP sont longs de 60 à 80 résidus d'acides aminés avec un domaine de liaison à l'ADN très conservé et une région de dimérisation davantage diversifiée contenant une glissière à leucine. La localisation des résidus de leucine le long des hélices α est déterminante pour la liaison des protéines à l'ADN. On trouve des glissières à leucine dans les protéines régulatrices des procaryotes comme des eucaryotes, mais elles sont surtout caractéristiques de ces derniers. On les retrouve également dans d'autres protéines que les facteurs de transcription et on pense qu'elles constituent l'un des modes d'interaction protéine-protéine. Le mécanisme de la régulation de la transcription par les protéines bZIP a été étudié en détail. La plupart de ces protéines ont une affinité élevée pour les motifs ACGT, comprenant les séquences CACGTG (boîte G), GACGTC (boîte C), TACGTA (boîte A), AACGTT (boîte T), et un motif GCN4 correspondant à TGA(G/C)TCA. Un petit nombre de facteurs bZIP tels que OsOBF1 sont également capables de reconnaître les séquences palindromiques. Cependant, les autres protéines bZIP, dont LIP19, OsZIP-2a et OsZIP-2b, ne se lient pas à des séquences d'ADN, mais se lient à d'autres protéines bZIP pour réguler les processus de transcription. (fr)
- ロイシンジッパー (leucine zipper) はタンパク質の二次構造のモチーフの1つで、平行に並んだαヘリックスによる接着力を持つ。遺伝子発現の調整に関わるタンパク質などの二量化したドメインに共通して見られる。ロイシンジッパーは真核生物でも原核生物でも見られるが、主に真核生物の特徴である。 (ja)
- Il motivo a cerniere di leucine è una delle strutture proteiche in grado di legare il DNA. Le proteine che contengono queste strutture sono dei dimeri che hanno come caratteristica peculiare l'esposizione di un'alfa elica per monomero tenute assieme da legami di natura idrofoba che vengono a stabilirsi tra le catene laterali di amminoacidi alifatici (tra cui anche residui di leucina, che sono ripetuti regolarmente ogni sette amminoacidi). La zona che serve per legare il DNA è la parte inferiore. Essa forma, grazie ai suoi amminoacidi basici, dei legami a idrogeno con la struttura a doppia elica dell'acido nucleico. (it)
- Zamek leucynowy (suwak leucynowy) – przestrzenny białkowy motyw strukturalny, łączący ze sobą białkowe helisy α. Zamki leucynowe stanowią często fragment białek wiążących DNA w różnych czynnikach transkrypcyjnych, a zatem biorą udział w regulacji ekspresji genów. Spotyka się je zarówno w prokariotycznych, jak i w eukariotycznych , przy czym u tych drugich są spotykane częściej. Rodzina czynników transkrypcyjnych oprócz zamka leucynowego zawiera region zasadowy, który poprzez wiązania wodorowe oddziałuje z większym rowkiem cząsteczki DNA. Zamek leucynowy pełni funkcję dimeryzacyjną równoległych helis α. Pojedynczy zamek leucynowy ma wiele reszt leucynowych, które w przybliżeniu występują co 7 reszt aminokwasowych. Układ ten tworzy amfifilową helisę alfa z regionem hydrofobowym po jednej stronie. Jest to miejsce, gdzie dochodzi do dimeryzacji, a oddziałujące reszty leucynowe przypominają ząbki zamka błyskawicznego, od czego pochodzi nazwa struktury. Zamki leucynowe zostały pierwszy raz zidentyfikowane przez dopasowanie sekwencji czynników transkrypcyjnych wykazujących wspólną cechę występowania reszt leucynowych co 7 aminokwasów. Wykazano później, że leucyny te tworzą hydrofobowy rdzeń w wiązkach helis. (pl)
- Лейцинова застібка (або лейцинові ножиці) є поширеним тривимірним структурним мотивом у білках. Молекули гістонів, до складу яких входить велика кількість позитивно заряджених амінокислот — аргініну та лізину, об'єднуються в комплекси, що складаються з восьми мономерних білків і утримуються «лейциновими застібками», незважаючи на те, що всі мономери мають сильний позитивний заряд. (uk)
- Лейциновая застёжка-молния (также лейциновая застёжка, лейциновая молния, англ. leucine zipper) — тип белковой структуры, белковый мотив. Часто встречается в ДНК-связывающих факторах транскрипции. В лейциновой застёжке аминокислота лейцин находится приблизительно в каждом 8-м положении альфа-спирали, в результате чего лейциновые остатки оказываются на одной её стороне, образуя амфипатическую спираль, в которой одна сторона обладает гидрофобными свойствами. Лейциновая застёжка образует димерный белок благодаря связыванию двух параллельных альфа-спиралей подобно застёжке-молнии (отчего так названа). (ru)
- 亮氨酸拉链（英語：leucine zipper，亦称为亮氨酸剪刀）是蛋白质中一种常见的三维结构模体，常见于许多转录因子的DNA结合结构域，因此涉及基因的表达调控。亮氨酸拉链在真核生物和原核生物的蛋白中都有发现，但以真核生物居多。 亮氨酸拉链是一种作为化结构域的超二级结构，且使相互平行的α-螺旋之间产生粘附力。一个亮氨酸拉链包含了多个亮氨酸残基，通常每七个氨基酸残基就出现一次，这形成了一条的α-螺旋，疏水区只在其中一侧。这个疏水区提供了二聚化的区域，使得基序可以像“拉链”一样拉起来。此外，疏水亮氨酸区域对于其结合到DNA是不可或缺的。 (zh)
|
| rdfs:comment
|
- Una cremallera de leucina es un motivo estructural supersecundario de proteínas que crea fuerzas de adhesión a través de hélices alfa en paralelo. Es un dominio de dimerización común en proteínas involucradas en la expresión génica. (es)
- ロイシンジッパー (leucine zipper) はタンパク質の二次構造のモチーフの1つで、平行に並んだαヘリックスによる接着力を持つ。遺伝子発現の調整に関わるタンパク質などの二量化したドメインに共通して見られる。ロイシンジッパーは真核生物でも原核生物でも見られるが、主に真核生物の特徴である。 (ja)
- Il motivo a cerniere di leucine è una delle strutture proteiche in grado di legare il DNA. Le proteine che contengono queste strutture sono dei dimeri che hanno come caratteristica peculiare l'esposizione di un'alfa elica per monomero tenute assieme da legami di natura idrofoba che vengono a stabilirsi tra le catene laterali di amminoacidi alifatici (tra cui anche residui di leucina, che sono ripetuti regolarmente ogni sette amminoacidi). La zona che serve per legare il DNA è la parte inferiore. Essa forma, grazie ai suoi amminoacidi basici, dei legami a idrogeno con la struttura a doppia elica dell'acido nucleico. (it)
- Лейцинова застібка (або лейцинові ножиці) є поширеним тривимірним структурним мотивом у білках. Молекули гістонів, до складу яких входить велика кількість позитивно заряджених амінокислот — аргініну та лізину, об'єднуються в комплекси, що складаються з восьми мономерних білків і утримуються «лейциновими застібками», незважаючи на те, що всі мономери мають сильний позитивний заряд. (uk)
- Лейциновая застёжка-молния (также лейциновая застёжка, лейциновая молния, англ. leucine zipper) — тип белковой структуры, белковый мотив. Часто встречается в ДНК-связывающих факторах транскрипции. В лейциновой застёжке аминокислота лейцин находится приблизительно в каждом 8-м положении альфа-спирали, в результате чего лейциновые остатки оказываются на одной её стороне, образуя амфипатическую спираль, в которой одна сторона обладает гидрофобными свойствами. Лейциновая застёжка образует димерный белок благодаря связыванию двух параллельных альфа-спиралей подобно застёжке-молнии (отчего так названа). (ru)
- 亮氨酸拉链（英語：leucine zipper，亦称为亮氨酸剪刀）是蛋白质中一种常见的三维结构模体，常见于许多转录因子的DNA结合结构域，因此涉及基因的表达调控。亮氨酸拉链在真核生物和原核生物的蛋白中都有发现，但以真核生物居多。 亮氨酸拉链是一种作为化结构域的超二级结构，且使相互平行的α-螺旋之间产生粘附力。一个亮氨酸拉链包含了多个亮氨酸残基，通常每七个氨基酸残基就出现一次，这形成了一条的α-螺旋，疏水区只在其中一侧。这个疏水区提供了二聚化的区域，使得基序可以像“拉链”一样拉起来。此外，疏水亮氨酸区域对于其结合到DNA是不可或缺的。 (zh)
- A leucine zipper (or leucine scissors) is a common three-dimensional structural motif in proteins. They were first described by Landschulz and collaborators in 1988 when they found that an enhancer binding protein had a very characteristic 30-amino acid segment and the display of these amino acid sequences on an idealized alpha helix revealed a periodic repetition of leucine residues at every seventh position over a distance covering eight helical turns. The polypeptide segments containing these periodic arrays of leucine residues were proposed to exist in an alpha-helical conformation and the leucine side chains from one alpha helix interdigitate with those from the alpha helix of a second polypeptide, facilitating dimerization. (en)
- Une glissière à leucine, ou leucine zipper en anglais, est un domaine fonctionnel tridimensionnel courant des protéines. On les considère comme des cas particuliers des superhélices, comme celles de la kératine α. De telles structures ont été décrites pour la première fois par Landschulz et al. en 1988 en projetant sur une hélice α la séquence particulière d'une segment d'une trentaine de résidus d'acides aminés d'un activateur de protéine de liaison : un résidu sur sept était de la leucine sur huit tours d'hélice. Il a alors été proposé que ces segments contenant des répétitions régulières de résidus de leucine forment des structures α-hélicoïdales le long desquelles les chaînes latérales de leucine sont alignées d'un côté de l'hélice et peuvent interagir avec d'autres structures semblabl (fr)
- Zamek leucynowy (suwak leucynowy) – przestrzenny białkowy motyw strukturalny, łączący ze sobą białkowe helisy α. Zamki leucynowe stanowią często fragment białek wiążących DNA w różnych czynnikach transkrypcyjnych, a zatem biorą udział w regulacji ekspresji genów. Spotyka się je zarówno w prokariotycznych, jak i w eukariotycznych , przy czym u tych drugich są spotykane częściej. Rodzina czynników transkrypcyjnych oprócz zamka leucynowego zawiera region zasadowy, który poprzez wiązania wodorowe oddziałuje z większym rowkiem cząsteczki DNA. (pl)
|
