Glutathion-Reduktase

Die Glutathion-Reduktase (GSR) (genauer: Glutathiondisulfid-Reduktase) ist das Enzym, das Glutathiondisulfid (GSSG) zu Glutathion (GSH) reduziert. Dabei wird ein Reduktionsäquivalent (NADPH/H⁺) verbraucht, das aus dem Pentosephosphatweg stammt. Die Reaktion findet in Tieren, Pilzen und verschiedenen Bakterien statt und dient zur Wiederherstellung von Glutathion, nachdem es oxidiert wurde.

Glutathion-Reduktase
Bändermodell der GSR des Menschen, nach PDB 1GRE
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	479 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	FAD
Präkursor	(522 aa)
Isoformen	M, C, 2, 3, 4
Bezeichner
Gen-Name	GSR
Externe IDs	OMIM: 138300 UniProt P00390
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.8.1.7, Oxidoreduktase
Reaktionsart	Redoxreaktion
Substrat	GSSG + NADPH/H+
Produkte	2 GSH + NADP+
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Tiere, Pilze, manche Bakterien

Beim Menschen können aus dem GSR-Gen mehrere Spleißvarianten des Enzyms entstehen, die sich durch ihre Lokalisierung (mitochondriell, cytosolisch) unterscheiden. Mutationen in GSR können zu erblicher verringerter Enzymaktivität mit hämolytischer Anämie führen.

Katalysierte Reaktion

+ NADPH/H⁺   $\longrightarrow$
$\longrightarrow$   2× + NADP⁺

Ein Molekül Glutathiondisulfid wird zu zwei Molekülen Glutathion reduziert.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Glutathion-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien