La enzima mieloperoxidasa (MPO) (EC 1.11.2.2) está presente en los lisosomas de los neutrófilos, monocitos y macrófagos.[1]​ Es responsable de la actividad microbicida contra un amplio espectro de organismos. En los PMN estimulados, la MPO cataliza la producción ácidos hipohalogenosos, principalmente ácido hipocloroso, y otros intermedios tóxicos que aumentan poderosamente la actividad microbicida.

mieloperoxidasa

mieloperoxidasa del Canis lupus
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Estructuras enzimáticas
Identificadores
Símbolo MPO (HGNC: 7218)
Identificadores
externos
Número EC 1.11.2.2
Locus Cr. 17 q21.3-q23
Estructura/Función proteica
Tamaño 745 (aminoácidos)
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
4353
UniProt
P05164 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_000250 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
Cl- + H2O2 HOCl + H2O

Una vez producido el hipoclorito, este forma una serie de productos microbicidas como el cloro, cloraminas, radical hidroxilo y singlete del oxígeno. Difiere de la cloruro peroxidasa por su preferencia en condiciones fisiológicas en la formación de hipoclorito en vez de clorar sustratos orgánicos. En la ausencia de haluros, oxida los fenoles y tiene una actividad peroxigenasa moderada sobre el estireno.

Se presenta como un homodímero. Las subunidades están unidas por un enlace disulfuro. Cada monómero consiste en una cadena ligera y en una cadena pesada. Como cofactores necesita un ion de calcio por mónomero y un grupo hemo B unido covalentemente por monómero.

La deficiencia de mieloperoxidasa (MPD) es un defecto autosómico recesivo que produce candidiasis diseminada.

Referencias

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  1. García Morales, Onel H.; Pereira Roche, Nayade; Flores Sánchez, Rosa M. (1998). «Enzimas generadoras de especies reactivas del oxígeno: mieloperoxidasa». Revista Cubana de Investigaciones Biomédicas. v.17 (n.3). ISSN 1561-3011. 

Enlaces externos

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  • MPPO.
  NODES