Kollageeni

tukikudoksen yleisin säiemäinen proteiini

Kollageeni on tukikudoksen yleisin säiemäinen proteiini.[1] Erityyppistä kollageenia esiintyy muun muassa luussa, rustossa, jänteissä, ihossa, verisuonissa, selkärangan välilevyissä sekä elinten ympärillä.[1] Noin 40 prosenttia elimistön proteiinien kokonaismassasta[2] ja noin 70 prosenttia ihon kuivapainosta on kollageenia.[3] Kollageenin tehtävänä on pitää kudokset joustavina, uusiutuvina ja toimintakykyisinä.[3]

Tropokollageenin rakenne

Ihmisen luontainen kollageenin tuotanto alkaa hidastua pikkuhiljaa jo noin 25-vuotiaana. Samalla kollageenin rakenne heikentyy. Kollageenin väheneminen hidastaa esimerkiksi nivelten, jänteiden, rustojen ja ihon uusiutumista ja joustavuutta.[3]

Kollageenit ovat elimistön yleisimpiä proteiineja ja tärkeitä solun ulkoisen aineen rakenneosia, jotka antavat tukea ja lujuutta kudoksille. Kollageenit muodostavat kolmoiskierteisiä rakenteita, joiden erityispiirteenä ovat muokatut proliini- ja lysiini-aminohapot. Kollageeni antaa suuren vetolujuutensa ansiosta kudoksille mekaanista kestävyyttä.

Luista haudutettu liemi, aladobi, liha ja kala sisältävät kollageenia.[3] Luuliemessä on lisäksi paljon magnesiumia, kalsiumia ja kaliumia.[4]

Sana kollageeni on peräisin kreikasta, ja tarkoittaa liimaamuodostavaa.

Biologinen merkitys

muokkaa

Kollageenisäikeet syntyvät tukikudossolujen, pääosin fibroblastien tuottaessa prokollageenia, kollageenin esiastetta. Solut erittävät prokollageenin solunulkoiseen tilaan yhdessä sitä muokkaavan entsyymin kanssa. Solunulkoisessa tilassa entsyymi pilkkoo prokollageenin edelleen tropokollageeniksi. Vierekkäin asettuneilla tropokollageenisäikeillä on luontainen taipumus kietoutua toistensa ympärille muodostaen kovalenttisia sidoksia säikeiden välille. Tuloksena on valmis kollageenisyy, joka koostuu kolmesta tropokollageenisäikeestä.

Kollageenistä tunnetaan 28 aminohappojärjestykseltään toisistaan hieman poikkeavaa alatyyppiä, jotka esiintyvät kullekin alatyypille ominaisissa rakenteissa ja kudoksissa. Määrällisesti eniten on tyypin I kollageenia; sitä on erityisesti luussa, mutta myös muun muassa jänteissä, nivelsiteissä ja ihon verinahassa. Tyypin II kollageenia esiintyy runsaiten rustossa, kun taas kollageeni tyyppiä III (retikuliini- eli verkkosäikeitä) esiintyy etenkin rasvakudoksessa.

Kollageeniin liittyviä sairauksia

muokkaa

Keripukki oli 1700-luvulle asti yleinen sairaus, joka syntyy C-vitamiinin puutteesta. Eräs syy C-vitamiinin tärkeydelle terveyden ylläpidossa on siinä, että sitä tarvitaan kollageenin synteesiin elimistössä. Valtaosa keripukille tunnusomaisista oireista syntyykin kollageenisynteesin häiriintymisestä. Oireisiin kuuluvat muun muassa ihon ja limakalvojen heikko kunto, herkkyys mustelmien synnylle, haavojen puutteellinen paraneminen sekä verenvuototaipumus. Keripukki on varsinkin länsimaissa kadonnut lähes kokonaan, mutta lievemmät C-vitamiinin puutostilat voivat kuitenkin ilmetä ihon ja limakalvojen heikentyneenä kuntona.

Systeeminen lupus erythematosus (SLE) on autoimmuunisairaus, jossa elimistön puolustusjärjestelmä synnyttää immunologisen vasteen kollageenia kohtaan. Kyseessä on melko harvinainen mutta varsin vaikeasti hoidettavissa oleva sairaus.

Ehlers-Danlosin syndrooma on harvinainen geneettinen sidekudossairaus, jonka aiheuttaa kollageenien geeneissä esiintyvä mutaatio (ehlers-danlos.fi).

Kemiallinen koostumus

muokkaa

Kollageeni muodostuu kolmois-helix-kierteestä, joka koostuu tyypillisesti kahdesta identtisestä ketjusta (α1) ja lisäketjusta, joka eroaa hieman kemiallisella koostumuksellaan (α2).[5] Kollageenille on tyypillistä hyvin yksinkertainen aminohappokoostumus, jossa lähes puolet aminohapoista on glysiiniä ja alaniinia. Toinen tyypillinen piirre on epätavallisten aminohappojen hydroksiproliini ja hydroksilysiini korkea pitoisuus. Keskimääräinen aminohappokoostumus kalan ja nisäkkään iholle on esitetty alla taulukossa.[5]


Aminohappo Nisäkkään ihossa (Residues/1000) Kalan ihossa (Residues/1000) Huom.
Asp 47 47
Hyp 95 67 stabiloi kollageenin kolmoiskierrekonformaatiota, mikä johtuu hydroksyyliryhmän elektronegatiivisesta, elektroneja puoleensa vetävästä, happiatomista.
Thr 19 26
Ser 36 46
Glu 74 76
Pro 126 108
Gly 329 339
Ala 109 114
Val 22 21 Sirppisoluanemiassa hydrofobinen valiini korvaa hydrofiilisen glutamiinihapon, minkä takia hemoglobiini ei laskostu kunnolla.
Met 6 13
Ile 11 11
Leu 24 23
Tyr 3 3
Phe 13 14
Hyl 6 8
Lys 29 26
His 5 7 isoelektrinen piste on 7,60, minkä takia lieväkin happamuus muuttaa histidiinin varauksen neutraalista positiiviseksi.
Arg 49 52

Teollinen käyttö

muokkaa

Pilkkomalla osittain tropokollageenisäikeiden väliset sidokset kollageenista voidaan teollisesti valmistaa gelatiinia. Gelatiinin tavanomaisin käyttötarkoitus on elintarviketeollisuudessa hyydykkeenä tai rakennekomponenttina. Elintarviketeollisuuden lisäksi gelatiinia käytetään myös kosmetiikkatuotteissa ja osin myös lääketieteessä.

Kollageeni ravintolisänä

muokkaa

Kollageenia myydään ihon ikääntymisen peittämiseen. Nielty kollageeni kuitenkin pilkkoutuu suolistossa aminohapoiksi, eikä ole mitään takeita, että se päätyisi iholle tai että niistä haposta rakennettaisiin juuri kollageenia eikä jotakin muuta.[6]

Lähteet

muokkaa
  1. a b Turunen, Seppo: Biologia: Ihminen, s. 181. (5.–7. painos) WSOY, 2007. ISBN 978-951-0-29701-8
  2. Campbell, Reece: Biology, p. 120. Pearson Education, 2008. ISBN 978-0-321-53616-7
  3. a b c d Kannattaako kollageenia syödä purkista? 2.9.2018. https://www.fit.fi/ruoka/kannattaako-kollageenia-syoda-purkista/
  4. Unohda viherpirtelö: luuliemi on uusi trendijuoma. Maija Koski 23.11.2014. https://www.menaiset.fi/artikkeli/ruoka/unohda_viherpirtelo_luuliemi_on_uusi_trendijuoma
  5. a b Szpak, Paul: Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis. Journal of Archaeological Science, 2011, 38. vsk, nro 12, s. 3358–3372. doi:10.1016/j.jas.2011.07.022 ISSN 0305-4403 Artikkelin verkkoversio.
  6. Tehokas ravintolisä vai kallista pissaa? Helsingin Sanomat. 14.9.2022.

Aiheesta muualla

muokkaa
  NODES