Proteasoma

O proteasoma ou proteosoma é un grande complexo proteico presente en todas as células eucariotas e arqueas, así como nalgunhas bacterias, que se encarga de realizar a degradación de proteínas (denominada proteólise) que xa non son necesarias ou están danadas. Nas células eucariotas os proteasomas atópanse xeralmente tanto no núcleo coma no citoplasma.^[1] Os proteasomas representan un importante mecanismo polo cal as células controlan a concentración de determinadas proteínas por medio da degradación das mesmas.^[2] As proteínas que deben ser degradadas son marcadas por unha pequena proteína chamada ubiquitina. Unha vez que unha destas moléculas de ubiquitina se uniu a unha proteína a eliminar, por medio do encima ubiquitín ligase, agréganse máis proteínas de ubiquitina dando como resultado a formación dunha cadea de poliubiquitina, que lle permite ao proteasoma identificar e degradar dita proteína.^[2]

Estruturalmente un proteasoma é un complexo con forma de barril que contén un "núcleo" composto de catro aneis amontoados arrededor dun poro central. Cada un destes aneis está composto por sete proteínas. Os dous aneis internos conteñen subunidades proteicas β, conformando os sitios activos das proteases. Estes sitios sitúanse nas caras internas dos aneis, de tal xeito que a proteína que vai ser degradada teña que entrar a través do poro antes de ser procesada. Os dous aneis exteriores conteñen subunidades α, cuxa función é mantener unha "porta" pola cal as proteínas poidan entrar ao barril. As subunidades α son controladas por rexións reguladoras, ás veces chamadas "pestanas", que recoñecen os compostos poliubiquitínicos nos substratos das proteínas e comezan o proceso de degradación. O proceso de ubiquitinación xunto co proceso de degradación proteasómica recibe o nome de sistema ubiquitino-proteasómico.

A degradación proteasómica é un mecanismo esencial en varios procesos celulares, incluíndo o ciclo celular, a regulación da expresión xénica e as respostas ao estrés oxidativo. A importancia da degradación proteica dentro das células e o papel da ubiquitina en dito proceso foi recoñecido co Premio Nobel de Química en 2004, outorgado a Aaron Ciechanover, Avram Hershko e Irwin Rose.^[3]

Notas

↑ Peters JM, Franke WW, Kleinschmidt JA (1994). "Distinct 19 S and 20 S subcomplexes of the 26 S proteasome and their distribution in the nucleus and the cytoplasm". J Biol Chem 269 (10): 7709–18. PMID 8125997. Arquivado dende o orixinal o 24 de febreiro de 2020. Consultado o 16 de maio de 2011.
↑ ^2,0 ^2,1 Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J (2004). "3". Molecular cell biology (5th ed. ed.). New York: W.H. Freeman and CO. pp. 66–72. ISBN 0-7167-4366-3.
↑ Nobel Prize Committee (2004). "Nobel Prize Awardees in Chemistry, 2004". Consultado o 11-12-2006.

Véxase tamén

Outros artigos

Ligazóns externas

[Peters-1] Peters JM, Franke WW, Kleinschmidt JA (1994). "Distinct 19 S and 20 S subcomplexes of the 26 S proteasome and their distribution in the nucleus and the cytoplasm". J Biol Chem 269 (10): 7709–18. PMID 8125997. Arquivado dende o orixinal o 24 de febreiro de 2020. Consultado o 16 de maio de 2011.

[Lodish-2] 2,0 ^2,1 Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J (2004). "3". Molecular cell biology (5th ed. ed.). New York: W.H. Freeman and CO. pp. 66–72. ISBN 0-7167-4366-3.

[Nobel-3] Nobel Prize Committee (2004). "Nobel Prize Awardees in Chemistry, 2004". Consultado o 11-12-2006.

[1]

[2]

[3]