Partícula de reconhecimento de sinal (PRS)
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Partícula de Reconhecimento de Sinal (PRS)
editarA PRS é uma das moléculas da rota de secreção de proteínas sintetizadas pelas células. Essa partícula é formada por seis polipeptídeos diferentes mais uma molécula de RNA resultando em um complexo de 325 kDa. Esse complexo ao se ligar ao peptídeo sinal e ao ribossomo causa uma alteração conformacional, ocasionando uma interrupção do polipeptídeo em síntese. Essa interrupção impede a liberação para o citosol de proteínas destinadas ao Retículo Endoplasmático (RE), também é capaz de prevenir dobramentos prematuros da proteína. O complexo PRS-ribossomo se associa ao receptor de PRS presente na superfície do Retículo Endoplasmático Rugoso (RER) com o translocon, que é um poro na membrana do RE por onde o peptídeo recém originado passa. A ligação de PRS e seu receptor resulta em mudanças conformacionais, dissociando o complexo PRS e seu receptor, assim como, o do complexo ribossomo-translocon devido à hidrólise mútua de GTPs a GDP.[1]
Descrição do mecanismo
editarA PRS (SRP) é composta de RNA e proteínas em conjunção, formando um complexo, cuja função é a de permitir a translocação co-traducional de proteínas endereçadas ao RER; nomeadamente, as que possuem peptídeo-sinal.
A SRP se liga ao ribossomo em processo de tradução assim que exposto o peptídeo-sinal na ponta amino-terminal, impedindo a continuidade do processo de tradução; em seguida, ao se ligar ao receptor de SRP na membrana do RER, a SRP se desassocia do ribossomo, o que permite o acoplamento do ribossomo em cima da proteína translocadora; assim, o ribossomo continua a tradução da proteína, que, desse modo, atravessa a membrana do RER, com o peptídeo-sinal posteriormente clivado, então integrando o lúmen do RER; ou na presença de domínios hidrofóbicos, também com o peptídeo-sinal clivado, ficará na membrana do RER; em ambos os casos podendo ser destinada às sequentes rotas que partem do RER.[2]
Referências
3. LÜTCKE, Henrich. Signal recognition particle (SRP), a ubiquitous initiator of protein translocation. European journal of biochemistry, v. 228, n. 3, p. 531-550, 1995.
4 LAKKARAJU, Asvin KK et al. SRP keeps polypeptides translocation-competent by slowing translation to match limiting ER-_targeting sites. Cell, v. 133, n. 3, p. 440-451, 2008.
5. SIJBRANDI, Robert et al. Signal recognition particle (SRP)-mediated _targeting and Sec-dependent translocation of an extracellular Escherichia coli protein. Journal of Biological Chemistry, v. 278, n. 7, p. 4654-4659, 2003.