Fosfoglicerat kinaza (EC 2.7.2.3) (PGK) je enzim koji katalizuje reverzibilni transfer fosfatne grupe sa ATP-a na 3-fosfoglicerat proizvodeći ADP i 1,3-bisfosfoglicerat. Popout svih kinaza PGK je transferaza. Glukoneogeneza i Kalvinov ciklus, koji su anabolički putevi, koriste ATP i vrše reakciju u suprotnom smeru. Glikoliza, katabolički put, koristi reverznu reakciju da proizvede ATP. Postoje varijante glikolize koje ne koriste PGK.
| Fosfoglicerat kinaza
|
|
| Struktura kvašćane fosfoglicerat kinaze.[1]
|
| Identifikatori
|
| Simbol
|
PGK
|
| Pfam
|
PF00162
|
| InterPro
|
IPR001576
|
| SKOP
|
3pgk
|
| Dostupne PDB strukture:
|
| 13pk, 16pk, 1fw8, 1hdi, 1kf0, 1ltk, 1php, 1qpg, 1v6s, 1vjc, 1vjd, 1vpe, 1zmr, 2p9q, 2p9t, 2paa, 2zgv, 3c39, 3c3a, 3c3b, 3c3c, 3pgk
|
|
Mehanizam i struktura
uredi
Fosfoglicerat kinaza je prisutna u svim živim organizmima i njena sekvenca je visoko konzervirana tokom evolucije. Ovaj enzim je monomer koji sadrži dva domena približno jednake veličine koji odgovaraju N- i C-kraju proteina. 3-fosfoglicerat (3-PG) se vezuje za N-terminal, dok se nukleotidni supstrati, MgATP ili MgADP, vezuju za C-terminalni domen enzima.[2] U osnovi svakog domena je šestolančana paralelna beta ravan okružena alfa heliksima. Domeni imaju sposobnost nezavisnog savijanja.[3][4]
- ↑ Watson HC, Walker NP, Shaw PJ, et al. (1982). „Sequence and structure of yeast phosphoglycerate kinase”. EMBO J. 1 (12): 1635–40. PMC 553262. PMID 6765200.
- ↑ Kumar S, Ma B, Tsai CJ, Wolfson H, Nussinov R (1999). „Folding funnels and conformational transitions via hinge-bending motions”. Cell Biochem. Biophys. 31 (2): 141–164. PMID 10593256.
- ↑ Yon JM, Desmadril M, Betton JM, Minard P, Ballery N, Missiakas D, Gaillard-Miran S, Perahia D, Mouawad L (1990). „Flexibility and folding of phosphoglycerate kinase”. Biochimie 72 (6-7): 417–429. PMID 2124145.
- ↑ Zerrad L, Merli A, Schröder GF, Varga A, Gráczer É, Pernot P, Round A, Vas M, Bowler MW (2011). „A spring-loaded release mechanism regulates domain movement and catalysis in phosphoglycerate kinase”. J. Biol. Chem. 286 (16): 14040-8. DOI:10.1074/jbc.M110.206813. PMC 3077604. PMID 21349853.
- ↑ Yoshida A, Tani K (1983). „Phosphoglycerate kinase abnormalities: functional, structural and genomic aspects”. Biomed. Biochim. Acta 42 (11-12): -. PMID 6689547.
